Struktur protein paling sedikit dapat dikelompokan menjadi empat tingkatan, yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuarterner.
Struktur Primer
Struktur primer merujuk kepada struktur linear dan residu asam amino sepanjang rantai polipeptida, melibatkan pembentukan ikatan kovalen dari ikatan peptida dan ikatan disulfida antara rantai-rantai polipeptida, yang disebut struktur primer-S.
Struktur Sekunder
Struktur sekunder merujuk kepada struktur dua dimensi dari molekul protein, dimana terjadi lipatan (folding) yang beraturan seperti α-heliks dan β-sheet. Dalam struktur sekunder, disamping adanya ikatan kovalen antar asam amino dan ikatan disulfida dari gugus sistein, juga terdapat ikatan hidrogen dari gugus-gugus polar pada residu asam amino.
Struktur Tersier
Struktur tersier secara sederhana adalah istilah terkait dengan struktur tiga dimensi yang sederhana dari rantai polipeptida, polipeptida dengan struktur ini, disamping melakukan folding membentuk struktur α-heliks dan β-sheet, juga terjadi antar aksi bukan kovalen seperti gaya Van Der Waals, dan antar aksi gugus nonpolar yang mendorong terbentuknya folding yang mantap dari suatu polipeptida.
Struktur Kuarterner
Struktur tertinggi dari protein secara sederhana adalah istilah terkait dengan struktur kuarterner. Dalam struktur ini, molekul protein secara sederhana adalah istilah terkait dengan molekul kompleks, tidak terbatas hanya satu rantai polipeptida, tetapi boleh jadi mengandung beberapa rantai polipeptida. Jadi pada struktur ini, molekul protein disamping memiliki ikatan hidrogen. Gaya van der Waals, dan antar aksi gugus nonpolar, juga terjadi antar aksi antar polipeptida satu dengan lainnya melalui baik antar aksipolar, nonpolar, maupun van der Waals. Contoh dari protein ini secara sederhana adalah istilah terkait dengan molekul hemoglobin, terdiri dari empat sub-unit rantai pilipeptida.
Walaupun bentuk dan struktur protein secara sederhana adalah istilah terkait dengan rantai linear, hampir semua protein yang di alam dijumpai dalam bentuk melipat menjadi bentuk yang lebih pejal, berupa elips atau bulat membentuk globular (bola). Protein lain membentuk konfigurasi serat, seperti kolagen, tendon, dan sel darah. Polipeptida melakukan lipatan membentuk konformasi ebih stabil melalui antar aksi non kovalen, ikatan hidrogen, gaya van der Waals, dan antar aksi hidrofob antar asam amino pada bagian rantai yang berbeda.
Faktor lain yang dapat mempengaruhi bentuk dan konformasi protein secara sederhana adalah istilah terkait dengan ada tidaknya gugus prostetik. Misalnya setiap rantai dari keempat rantai polipeptida hemoglobin mengikat dan melipat satu gugus prostetik yang disebut heme. Gugus prostetik dapat berikatan dengan protein secara kovalen maupun non kovalen.