Peptidoglikan adalah komponen utama dari dinding sel prokariotik. Peptidoglikan adalah polimer besar dan terdiri dari unit N-asetilglukosamindan asam N-asetilmuramik. Komposisi peptidoglikan sangat mirip pada semua kelompok prokariotik. Yang bervariasi adalah identitas dan frekuensi asam amino yang tertanam padanya, membentuk rantai tetrapeptida. Mesin yang berpartisipasi dalam sintesis peptidoglikan adalah salah satu target paling umum untuk sebagian besar antibiotik.
Fungsi
Peptidoglikan adalah unsur dasar dari dinding sel bakteri. Peran utamanya adalah untuk mempertahankan bentuk sel dan menjaga stabilitas osmotik khas hampir semua bakteri.
Tergantung pada struktur dinding tersebut, prokariota dapat diklasifikasikan sebagai Gram positif dan Gram negatif.
Kelompok pertama memiliki konsentrasi peptidoglikan yang melimpah dalam komposisi dinding selnya dan karena itu mampu mempertahankan pewarnaan Gram. Karakteristik peptidoglikan yang paling relevan pada kedua kelompok dijelaskan di bawah ini:
Karakteristik Peptidoglikan Bakteri gram positif
Dinding bakteri Gram positif ditandai dengan menjadi tebal dan homogen, terutama terdiri dari peptidoglikan dan sejumlah besar asam teat, polimer gliserol atau ribitol yang digabungkan dengan gugus fosfat. Dalam kelompok-kelompok ini ribitol atau gliserol melekat residu asam amino, seperti d-alanin.
Asam teikoat dapat ditemukan terikat dengan peptidoglikan itu sendiri (melalui ikatan kovalen dengan asam N-asetilmuramat) atau dengan membran plasma. Dalam kasus terakhir mereka tidak lagi disebut asam teikoat, tetapi sebaliknya menjadi asam lipoteat.
Karena asam teikoat memiliki muatan negatif, muatan dinding keseluruhan bakteri Gram positif adalah negatif.
Karakteristik Peptidoglikan Bakteri gram negatif
Bakteri gram negatif yang hebat menunjukkan dinding yang secara struktural lebih kompleks daripada Gram positif. Mereka terdiri dari lapisan tipis peptidoglikan diikuti oleh membran luar yang bersifat lipidik (selain membran plasma sel).
Mereka tidak memiliki asam teikoat dan protein membran yang paling banyak adalah Braun lipoprotein: protein kecil yang terikat secara kovalen dengan peptidoglikan dan tertanam dalam membran luar oleh bagian hidrofobik.
Di membran luar adalah lipopolisakarida. Ini adalah molekul besar dan kompleks yang terbentuk dari lipid dan karbohidrat, dan terdiri dari tiga bagian: lipid A, pusat polisakarida, dan antigen O.
Struktur
Peptidoglikan adalah polimer yang sangat terkait silang dan saling berhubungan, selain menjadi elastis dan berpori. Ini berukuran besar dan terdiri dari sub-unit yang identik. Polimer ini memiliki dua turunan gula: N-asetilglukosamin dan asam N-asetilmuramat.
Selain itu, mereka mengandung beberapa jenis asam amino, di antaranya asam d-glutamat, d-alanin dan meso-diaminopimelic. Asam amino ini tidak sama dengan yang membentuk protein, karena mereka memiliki struktur konformasi l- dan bukan d-.
Asam amino bertanggung jawab untuk melindungi polimer dari aksi peptidase, enzim yang menurunkan protein.
Strukturnya diatur sebagai berikut: unit asam N-asetilglukosamin dan asam N-asetilmuramat bergantian satu sama lain, dalam kelompok karboksil dari kelompok asam N-asetillamatamat rantai asam amino d- dan l- berlabuh.
Gugus karboksil terminal dari residu d-alanin melekat pada gugus amino dari asam diaminopimelic (DAP), meskipun mungkin ada jenis jembatan lain di tempatnya.
Sintesis
Sintesis peptidoglikan terjadi di sitoplasma sel dan terdiri dari empat langkah, di mana unit polimer yang terikat pada UDP dipindahkan ke lipid dengan fungsi transportasi yang membawa molekul ke sel di luar. Di sini polimerisasi terjadi berkat enzim yang terletak di daerah tersebut.
Peptidoglikan adalah polimer yang berbeda dari struktur lain oleh organisasi dua dimensi dan mensyaratkan bahwa unit yang menyusunnya dihubungkan dengan benar untuk mencapai konformasi tersebut.
Langkah 1
Proses dimulai di dalam sel dengan konversi glukosomin menjadi N-asetilmuramik, berkat proses enzimatik.
Ini kemudian diaktifkan dalam reaksi kimia yang melibatkan reaksi dengan uridine triphosphate (UTP). Langkah ini mengarah pada pembentukan asam uridin difosfat-N-asetilmuramat.
Selanjutnya, terjadi pembentukan unit asam uridin difosfat-N-asetilmuramat oleh enzim.
Langkah 2
Selanjutnya, asam pentapeptida difosfat uridin-N-asetilmuramat dihubungkan dengan cara ikatan pirofosfat dengan baktoprenol yang terletak di membran plasma, dan pelepasan uridin monofosfat (UMP) terjadi. Bactoprenol bertindak sebagai molekul transpor.
Penambahan N-acetylglucosamine terjadi menyebabkan disakarida yang akan menimbulkan peptidoglikan. Proses ini dapat dimodifikasi sedikit pada bakteri tertentu.
Sebagai contoh, dalam Staphylococcus aureus, penambahan pentaglycine (atau asam amino lainnya) terjadi pada posisi 3 rantai peptida. Ini terjadi untuk menambah panjang crosslink.
Langkah 3
Akibatnya, bakterioprenol bertanggung jawab untuk memindahkan prekursor dari peptida disakarida N-asetilglukosamin-N-asetilmuramik, yang berikatan dengan rantai polipeptida berkat kehadiran enzim transglukosilase. Katalis protein ini menggunakan ikatan pirofosfat antara disakarida dan bakteroprenol.
Langkah 4
Cross-linking (transpeptidasi) antara rantai peptida terjadi di daerah dekat membran plasma, dengan cara amina bebas yang terletak di posisi ketiga residu asam amino atau terminal-N dari rantai pentaglikin dan d-alanin yang terletak di posisi keempat dari rantai polipeptida lainnya.
Cross-linking terjadi berkat adanya enzim transpeptidases, yang terletak di membran plasma.
Selama pertumbuhan organisme, peptidoglikan dapat dibuka pada titik-titik tertentu menggunakan mesin enzimatik sel dan mengarah ke penyisipan monomer baru.
Karena peptidoglikan mirip dengan jaringan, pembukaan pada titik yang berbeda tidak secara signifikan mengurangi kekuatan struktur.
Proses sintesis dan degradasi peptidoglikan terjadi secara konstan dan enzim tertentu (seperti lisozim) adalah penentu dalam bentuk bakteri.
Ketika bakteri dalam defisit nutrisi, sintesis peptidoglikan dihentikan, menyebabkan beberapa kelemahan dalam struktur.